云南阿力甜
(三）环原酸酯法（单基团保护法）
(一）甜蜜素的物化性质
两种方法均表明，在29位天冬氨酸的突变（以丙氨酸、赖氨酸或天冬酰氨 替代29位的天冬氨酸）都会生成甜度显著比Bimzein强的分子，而在30或33 位的突变（以天冬氨酸代替30位的赖氨酸或以丙氨酸代替33位的精氨酸）则 会使分子的甜味丧失。在办折叠K域也有相同的情形，当以赖氨酸代替41位的 谷氨酸时，分子甜度最髙，而当以丙氧酸代替43位的精氨酸时，也会导致甜味 丧失。这些结果表明，电荷对产生甜味有重要作用，相对来说，侧链的长度则不 那么f:要。同时，还发现N端和C端的结构对Brazzein的甜度也有很大影响。另 外一个重大发现是，人体和猴试验的结果之间存在者密切的联系。这就给假设 ——猴子S纤维的记录结果可用来估算在人体中同种甜味剂可呈现的甜度，提供 了有力的证明。
这些关于二肽同型物的早期研究表明，甜二肽化合物在结构上有着严格的要 求，以确保它能与甜受体发生作用。下面的阐述将对这些要求在经验上做更详细 的论证和改进。
阿力甜的稳定性足以应用在硬糖、软糖、葙髙温杀菌处理的食品、需高温处 理的中性食品（如焙烤食品）中。图2-60的结果表明，在模拟焙烤条件下阿 力甜稳定性远比阿斯巴甜好。表2-36所示为高温条件下两种甜味剂半袞期的精 确数据。由此得知，阿力甜经得住焙烤过程中的热处理和pH条件，未发生明显 的分解作用。
随后研究人员扩展了对甜蜜素的研究，证明了由甜蜜素引起的甜味受体的活 化必需在具有人类形式的T1R3的存在的条件下才能得以进行。接着，通过对另 外的嵌合体和突变体研究，以及系统的丙氨酸扫描诱变，研究人员确定了在甜味 受体对甜蜜素起反应中所起作用的几个位于人体T1R3 TM K域内的残基。
从图4-7可以看出，虽然加酶量不同，但反应一段时间后，转化反应趋向 平缓。增大酶量可加速达到转化平衡，但不能改变这种平衡；对各底物转化速率 比较发现，甜菊苷（S)的转化速率较快，其他糖苷转化速率较慢，只有在S基 本转化完成时才发生显著转化。因此当酶谊较少（<800U/g甜菊苷）时，在所 用反应时间内，转化未达到平衡，S的转化起主导作用。从转化底物来源看，当 加酶量较少时，主要为甜菊苷（S)进行转化，其他组分的转化萤较少。当酶届： 增加时，S的转化量增加较少，而其他组分的转化较显著。减少一半加酶虽同时 延长一倍反应时间的转化结果不如短时间但高加酶虽的结果，这可能是由于糖转 化过程中存在抑制作用。 在图 2-25 (2) _出了在 Z-AsP80mmoi/L、PheOMe 为 0% 及 90% 转化率 时，水相pH与PheOMe浓度的关系，由图可知最优PheOMe浓度应大于或等于 200mmol/Lo由前面讨论可知起始反应速率基本上与PheOMe浓度成比例，因此 PheOMe过景可以提高合成速率。尽管上述分析尚不严密，但这样处理有利于优 化合成Z - Asp - PheOMe等肽的反应，理论上适用于批反应系统。